Cadeia Transportadora de Életrons

A cadeia transportadora de elétrons, cadeia respiratória ou fosforilação oxidativa é a convergência final de todas as vias de degradação oxidativa. A oxidação dos mais variados combustíveis metabólicos libera elétrons que são entregues pelas desidrogenasesa transportadores específicos, reduzindo-os (de NAD+ e FAD a NADH+ e FADH2). Na CTE estes elétrons serão entregues ao oxigênio.

A energia livre disponibolizada pelo fluxo de elétrons criado é acoplada ao transporte contracorrente de protóns através da membrana interna da mitocôndria (impermeável a estes prótons), conservando parte desta energia como potencial eletroquímico transmembrana.

O fluxo transmembrana dos prótons "de volta", a favor de seu gradiente de concentração através de poros protéicos específicos fornece energia livre para a síntese de ATP.

Transportadores de elétrons:

A transferência pode se dar de três formas: Direta, como átomo de hidrogênio (H+ + 1elétron), ou como íon hidreto - H- (H+ + 2 elétrons).O NADH+ e o FADH2 transportam os elétrons de diferentes vias até a CTE, onde os doam.

Dentro da cadeia, o fluxo se estabelece entre uma série de transportadores que incluem: carreadores de membrana (como as quinonas), citocromos e proteínas ferro-sulfonadas.

-Ubiquinona- singularmente, sua redução pode se dar em duas etapas diferentes:-Recebe o 1º elétron, sendo reduzida a radical semiquinona - UQH-2º elétron - Ubiquinol - UQH2Desta forma, a ubiquinona pode fazer a interação entre doadores de 2 elétrons e receptores de um único.

-Citocromos - são proteínas contendo ferro, portanto um grupo heme, responsável pelas diferentes variações: citocromos a, b e c.

Enquanto a e b são proteínas de membrana, o c está "preso" à superfície externa da membrana interna por interações eletrostáticas.-Proteína Fe-S - são boas doadoras de elétrons, e transferem apenas um.


Complexo I: NADH à Ubiquinona

Equação geral: NADH + H+ + UQ NAD+ + UQH2
A entrega não é direta, passando por FMN (Flavina MonoNucleotídeo), que entrega os elétrons à Fe-S ao qual está associada, e só então estes são entregues à UQ.

Complexo II: Succinato à Ubiquinona

A enzima responsável pela oxidação do succinato (a succinato desidrogenase), é a única do Ciclo do Ácido Cítrico ligada à membrana interna da mitocôndria e é através dela que os elétrons são doados ao FAD, para daí serem entregues à UQ via Fe-S. Este complexo não é responsável pelo bombeamento de nenhum próton para o espaço intermembrana. Assim, os elétrons que chegam à CTE via FADH2 só serão responsáveis pelo bombeamento de prótons a partir do complexo III, daí a síntese de 1ATP a menos pelo FADH2 em comparação ao NADH+.

Complexo III: Ubiquinona ao Citocromo c
A Ubiquinona pode movimentar-se ao longo da bicamada lipídica. Assim, após receber elétrons a partir de qualquer um dos complexos anteriores, caminha até o complexo III, responsável por recebê-los e repassá-los ao citocromo c. A UQH2, entretanto, só doará um elétron por vez ao cit c, o outro será doado a um cit b no complexo, que o devolverá à UQ, estabelecendo um ciclo em que se repetem estas etapas: UQH recebe um elétron do complexo I ou II mais 1H+ da matriz. A UQH2 assim formada libera 1H+ para o espaço intermembrana e um elétron para o cit b. A UQH resultante libera outro H+ e doa um elétron ao cit c. A UQ recebe de volta um elétron do cit b e 1H+ da matriz.

Complexo IV - redução do O2



O citocromo c é livre para movimentar-se na superfície externa da membrana, levando assim os elétrons recebidos do complexo III ao IV. Só o fará, entretanto, quando houver acumulado 4 elétrons. Neste complexo, os elétrons após passarem pelos cit a e a3, serão doados a 4H+ e 1O2 da matriz, sintetizando assim duas moléculas de água.


SINTESE DE ATP

A cadeia transportadora de elétrons, como demonstrado, não produz nenhum ATP, sendo responsável apenas por gerar um potencial eletroquímico de prótons.
Através de um complexo localizado também na membrana mitocondrial interna -ATP sintase- estes prótons poderão passar de volta ao interior da mitocôndria, sendo a energia liberada neste transporte utilizada pelo complexo para síntese de ATP a partir de ADP e Pi.
Este complexo é constituido por um componente integral de membrana (a porção Fo), que é o canal iônico por onde passarão os prótons, e uma porção periférica (F1, voltada para a matriz) acoplada à primeira.
O modelo atual (de Boyer) sugere alternação da interação entre susbtrato e a enzima, conseqüência da mudança estrutural nesta última em função da passagem do H+. Os sítios da enzima alternariam os estados de ligação com o substrato em: aberto (O), frouxo (L) e preso (T). Ou seja, no L, ligariam-se ADP e Pi frouxamente. À passagem do H+ haveria ligação destes pela mudança à posição T. Portanto, um ATP é sintetizado pela passagem de apenas um H+. Entretanto, o ATP só será liberado quando um novo H+ passar pelo complexo, sintetizando mais um ATP e levando o sítio do primeiro à conformação O, que o libera.